Лечение рака, которое специфически воздействует только на опухолевые клетки и не имеет побочных эффектов — все еще мечта для врачей и пациентов. Однако природа давно разработала именно такую ​​целенаправленную противоопухолевую программу.

Каждая наша клетка имеет соответствующую экипировку в виде белка р53. Когда обнаруживается серьезное повреждение генома (характерное, в частности, для рака) этот белок провоцирует уничтожение клетки, таким образом предотвращая рост опухоли.

Исследовательская группа биотехнологов из Технического университета Мюнхена расшифровала сложный регуляторный механизм данного процесса, включающий ряд белков — среди них опухолевый супрессор р53 и белки-шапероны.

Шапероны — это такие белки, функция которых — обеспечить правильное сворачивание других белков. В своей лаборатории исследователи продемонстрировали, что две группы таких «эскортных» белков, Hsp70 и Hsp90, контролируют функцию белка-супрессора опухолей p53, влияя на его трехмерную структуру.

Биохимики с  применением флуоресцентных красителей наблюдали, что происходит в пробирке при добавлении тех или иных шаперонов к раствору, содержащему р53.

Выяснилось, что Hsp70 инактивирует р53 при физиологических температурах, разврачивая его в АТФ-зависимой реакции. А Hsp90, наоборот,  полностью сворачивает р53 обратно, восстанавливая его нативную структуру после гидролиза АТФ.

Таким образом, конформация р53 постоянно переключается между Hsp70- и Hsp90-связанными состояниями. При этом уровни свободных молекулярных шаперонов являются важными факторами, регулирующими активность р53. Если на клетку оказывается давление, и шапероны вынуждены поддерживать порядок где-то в другом месте, то р53 сворачивается, связывается с ДНК и, при необходимости, вызывает клеточное самоубийство.

По словам исследователей, понимание этого молекулярного взаимодействия может в будущем помочь лучше понять роль белков и найти новые точки атаки для лечения рака.